Hemoglobin

Hemoglobin je velký protein obsahující železo. Má kvartérní strukturu. Vyskytuje se v erytrocytech kde váže až 4 molekuly kyslíku.

Při vazbě kyslíku popisujeme tzv. cooperative binding. Jedná se o fenomén kdy každá další vazba kyslíku je snažší než předchozí. První kyslík potřebuje mnohem vyšší energii k vytvoření vazby. Druhý kyslík, poté potřebuje nižší energii a tak dále. Čtvrtý kyslík pak potřebuje až 300x nižší ernegii k vytvoření vazby než kyslík první. Hemoglobin plně saturovaný kyslíkem nazýváme jako oxyhemoglobin a desaturovaný jako deoxyhemoglobin.

Rozlišujeme i různé formy hemoglobinu. Nejzásadnější dělení je asi na fyziologické a patologické formy.

  • Fyziologické formy hemoglobin
    • HbF (fetal) – fetální
    • HbA (adult) – dospělý
      • oxyhemoglobin – s navázaným kyslíkem (4 molekuly)
      • deoxyhemoglobin (bez kyslíku)
  • Patologické formy hemoglobinu
    • HbS – u pacientů se sickle cell anemie (bodová mutace v genu pro řetězec hemoglobinu)
    • MetHb – hemoglobin, který má oxidovaný ion železa (fyziologicky je v hemu železu v podobě Fe2+, u methemoglobinu je oxidováno na Fe3+)
    • COHb – carboxyhemoglobin, který vzniká nevázáním CO na hemoglobin (CO má vyšší afinitu než O2)
      • fyziologická norma do 2% -> u kuřáků až 10%
      • léčba v hyperbarické komoře u všech, kteří měli poruchu vědomí nebo dušnost po styku s CO
    • CyanoHb – kyanohemoglobin vzniká pokud je hemoglobin vystaven působení kyainidů